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细胞骨架

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典型的动物细胞图解显示各个亚细胞元件。细胞器:⑴核仁细胞核核糖体
囊泡糙面内质网高尔机体细胞骨架
光面内质网粒线体液泡细胞质
溶酶体中心粒

细胞骨架(cytoskeleton)是指真核细胞中的蛋白纤维网络结构。发现较晚,主要是因为一般電鏡制样采用低温(0-4℃)固定,而细胞骨架会在低温下解聚。直到20世纪60年代后,采用戊二醛常温固定,才逐渐认识到细胞骨架的客观存在。真核细胞借以维持其基本形态的重要结构,被形象地称为细胞骨架,它通常也被认为是广义上细胞器的一种。

细胞骨架不仅在维持细胞形态,承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用,而且还参与许多重要的生命活动,如:在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离,在细胞物质运输中,各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运;在肌肉细胞中,细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统;在白细胞(白血球)的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关。另外,在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成。

微管

微管可在所有哺乳类动物细胞中存在,除了红细胞(红血球)外,所有微管均由约55kD的α及β微管蛋白组成。它们正常时以β二聚体形式存在,并以头尾相连的方式聚合,形成微管蛋白原纤维(protofilament),一般由13根这样的原纤维构成一个中空的微管,直径22~25nm。少数变异的微管如线虫等所有的则有其他数目的原纤维。微管确定膜性细胞器(membrane-enclosed organelle)的位置和作为膜泡运输的导轨。微管是细胞骨架的架构主干,并也是某些胞器的主体,例如中心粒就是由9组3联微管组成的构造,而真核生物的纤毛鞭毛也是由以微管为9+2结构,即由9个二联微管和一对中央微管构成,其中二联微管由AB两个管组成,A管由13条原纤维组成,B管由10条原纤维组成,两者共用5条。A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂,并向鞭毛中央发出一条辐。基体的微管组成为9+0,并且二联微管为三联微管所取代,结构类似于中心粒。组成的轴丝(axoneme)为主体。

从各种组织中提纯微管蛋白可以发现还存在一些其他蛋白成分(5%-20%),称之谓微管相关蛋白(microtube associated proteins MAPs)。这些蛋白具有组织特异性,表现出从相同αβ二聚体聚合形成的微管具有独特的性质,已从人类不同组织中发现了多种α及β微管蛋白,并追踪微管基因表现出部分基因家族,某些基因被认为是编码独特的微管蛋白。

微管形成的有些结构是比较稳定的,是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的聚合和灾变(一种突然的,迅速的,一般不可逆转的分解)状态,这是实现其功能所必需的性质(如纺锤体)。与秋水仙素结合的微管蛋白可加合到微管上,并阻止其他微管蛋白单体继续添加,进而破坏纺锤体的结构,长春花碱具有类似的功能。紫杉酚(taxol),能促进微管的聚合,并使已形成的微管稳定,然而这种稳定性会破坏微管的正常功能。这些药物可以利用破坏微管功能以阻止细胞分裂,成为癌症治疗的新希望。重水亦有阻止微观解聚而破坏微观功能之作用,但其机理在于完全排除了所需的微量普通水。这需要连续几天摄入完全是重水的水,因而实用价值不大。重水本身对细胞并无毒害。

在人类至少发现两种明显区别的α-微管蛋白及三种明显区别的β-微管基因,它们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA,由于这些编码在结构组分上十分近似蛋白质分子,在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型,尚待深入研究。

除了α-与β-微管蛋白有编码相似的不同变异型,近几年来又发现了多种编码差异更大的新的微管蛋白,形成不同的基因家族。其中γ微管蛋白位于细胞内的微管组织中心(microtubule organizing center, MTOC),是用以提供α及β微管蛋白进行聚合反应形成微管的起始核心。而δ与ε则被认为与中心粒的结构与形成有关。其他尚有η, ζ, θ等等多种变异,不过通常仅存在少数几种真核单细胞生物如原虫或纤毛虫里,可能跟这些生物独特的结构与生理习性有关,进一步详情仍待研究 。

微丝

微丝也普遍存在于所有真核细胞中,是一个实心状的纤维,一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-2%,但在活动较强的细胞中可占20%-30%。在一般细胞主要分布于细胞的表面,直接影响细胞的形状。微丝具有多种功能,在不同细胞的表现不同,在肌细胞组成粗肌丝、细肌丝,可以收缩(收缩蛋白),在非肌细胞中主要起支撑作用、非肌性运动和信息传导作用。

微丝主要由肌动蛋白构成,和一种‎‎‎分子马达蛋白肌球蛋白一起作用,使细胞运动。它们参与细胞的变形虫运动、植物细胞的细胞质流动与肌肉细胞的收缩:

植物细胞的细胞质流动

微丝中的肌动蛋白与肌球蛋白在细胞质形成三维的网络体系。肌动蛋白位于外质,肌球蛋白位于内质。 肌球蛋白连结著细胞质颗粒,由ATP供给能量,肌球蛋白与细胞质颗粒的结合体沿着actin filament滑动,从而带动整个细胞质的环流。


变形虫运动

变形虫运动(amoeboid movememt,阿米巴运动)是肌肉细胞的收缩。如同微管蛋白,肌动蛋白的基因组成一个超家族,并组成多种极为相似的结构。例如,各种肌肉细胞有不同的机动蛋白:

  1. 骨骼肌的条纹纤维;
  2. 心肌的条纹纤维;
  3. 血管壁的平滑肌
  4. 胃肠道壁的平滑肌。

它们在氨基酸组分上有微小的差异(大约在400个氨基酸残基序列中有4-6个变异),在肌肉与非肌细胞中都还存在β及γ肌动蛋白,它们与具有横纹的α肌动蛋白可有25个氨基酸的差异。

含ATP的G-肌动蛋白单体可聚合为含ADP的呈纤维状的F-肌动蛋白,它们可由Mg2+及高浓度的K+或Na+诱导而聚合,聚合后ATP水解为ADP及C-肌动蛋白ADP单体,组成F-肌动蛋白。在骨骼肌的细肌丝(thin filament,由肌动蛋白构成)与粗肌丝(thick filament,由肌球蛋白构成)相互作用而使肌肉收缩(肌球蛋白可以起作肌动蛋白激活的ATP酶的作用)。肌球蛋白也存在于哺乳动物的非肌细胞中(但以非聚合状态存在)。

中间纤维

细胞骨架的第三种纤维结构称中等纤维或中间纤维,又称中间丝,为中空的骨状结构,直径介于微管和微丝之间,其化学组成比较复杂,在不同细胞中,成分变化较大。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。中间纤维有共同的基本结构,即构建成一个中央α螺旋杆状区,两侧则是大小和化学组成不同的端区。端区的多样性决定了中间纤维外形和性质的差异和特异性。

以上这些结构单元并非是一成不变的,而是随细胞的生命活动而呈现高度的动态性,它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起,构成纤维型多聚体,很容易进行组装和去组装,这正是实现其功能所必需的特点。

其他蛋白

不仅如此,细胞骨架还包含有很多结构单元的附属蛋白质,比如:

分子马达: 动力蛋白, 驱动蛋白, 肌球蛋白

结合蛋白:粘着斑蛋白vinculin, 丝切蛋白cofilin, 原肌球蛋白tropomyosin等等

广义的细胞骨架还包括核骨架(nucleoskeleton)、核纤层细胞外基质,形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化网络结构。

外部链接

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